MMP3 - MMP3

MMP3
Protein MMP3 PDB 1b3d.png
Mavjud tuzilmalar
PDBOrtholog qidiruvi: PDBe RCSB
Identifikatorlar
TaxalluslarMMP3, CHDS6, MMP-3, SL-1, STMY, STMY1, STR1, matritsali metallopeptidaza 3
Tashqi identifikatorlarOMIM: 185250 MGI: 97010 HomoloGene: 20545 Generkartalar: MMP3
EC raqami3.4.24.17
Gen joylashuvi (odam)
Xromosoma 11 (odam)
Chr.Xromosoma 11 (odam)[1]
Xromosoma 11 (odam)
Genomic location for MMP3
Genomic location for MMP3
Band11q22.2Boshlang102,835,801 bp[1]
Oxiri102,843,609 bp[1]
RNK ekspressioni naqsh
PBB GE MMP3 205828 at fs.png
Qo'shimcha ma'lumotni ifodalash ma'lumotlari
Ortologlar
TurlarInsonSichqoncha
Entrez

4314

17392

Ansambl

ENSG00000149968

ENSMUSG00000043613

UniProt

P08254

P28862

RefSeq (mRNA)

NM_002422

NM_010809

RefSeq (oqsil)

NP_002413

NP_034939

Joylashuv (UCSC)Chr 11: 102.84 - 102.84 MbChr 9: 7.45 - 7.46 Mb
PubMed qidirmoq[3][4]
Vikidata
Insonni ko'rish / tahrirlashSichqonchani ko'rish / tahrirlash
Stromelizin 1
Identifikatorlar
EC raqami3.4.24.17
CAS raqami79955-99-0
Ma'lumotlar bazalari
IntEnzIntEnz ko'rinishi
BRENDABRENDA kirish
ExPASyNiceZyme ko'rinishi
KEGGKEGG-ga kirish
MetaCycmetabolik yo'l
PRIAMprofil
PDB tuzilmalarRCSB PDB PDBe PDBsum

Stromelizin-1 shuningdek, nomi bilan tanilgan matritsali metalloproteinaza-3 (MMP-3) an ferment odamlarda kodlanganligi MMP3 gen. MMP3 geni 11q22.3 xromosomasiga joylashadigan MMP genlari klasterining bir qismidir.[5] MMP-3 taxminiy molekulyar og'irligi 54 kDa ga teng.[6]

Funktsiya

Matritsali metalloproteinaza oqsillari (MMP ) buzilishida oila ishtirok etadi hujayradan tashqari matritsa normal fiziologik jarayonlarda, masalan, embrional rivojlanish va ko'payishda, shuningdek artrit kabi kasallik jarayonlarida to'qimalarni qayta qurish jarayonida va o'smaning metastazi. Ko'pgina MMPlar faol bo'lmagan proproteinlar sifatida ajralib chiqadi, ular hujayradan tashqari proteinazalar bilan bo'linishda faollashadi.[7]

MMP-3 fermenti parchalanadi kollagen II, III, IV, IX va X turlari, proteoglikanlar, fibronektin, laminin va elastin.[8][9][10] Bundan tashqari, MMP-3 boshqa MMPlarni ham faollashtirishi mumkin MMP-1, MMP-7 va MMP-9 MMP-3 biriktiruvchi to'qimalarni qayta tuzishda hal qiluvchi ahamiyatga ega.[11] Shuningdek, ferment yaralarni tiklashda, aterosklerozning rivojlanishida va o'smaning boshlanishida ishtirok etadi deb o'ylashadi.

MMP3 uchun hujayradan tashqari bo'shliqdagi klassik rollardan tashqari, MMP3 uyali yadrolarga kirib, transkripsiyani boshqarishi mumkin.[12]

Genlarni tartibga solish

MMP3 o'zi hujayralar yadrosiga kirib, CTGF / CCN2 geni kabi maqsad genini boshqarishi mumkin.[12]

MMP3 ifodasi birinchi navbatda transkripsiya darajasida tartibga solinadi, bu erda targ'ibotchi gen turli xil ogohlantirishlarga javob beradi, shu jumladan o'sish omillari, sitokinlar, o'simta targ'ibotchilari va onkogen mahsulotlar.[13] A polimorfizm MMP3 genining promouterida birinchi marta 1995 yilda xabar berilgan.[14] Polimorfizmga sonning o'zgarishi sabab bo'ladi adenozinlar transkripsiyani boshlash saytiga nisbatan -1171 holatida joylashgan bo'lib, natijada bitta allel beshta adenozin (5A) va boshqa allelda oltita adenozin (6A) mavjud. In vitro promouter funktsional tahlillari shuni ko'rsatdiki, 5A alleli 6A alleli bilan taqqoslaganda ko'proq promouterlik faoliyatiga ega.[11] 5A allelini tashiydigan shaxslar MMP ekspresiyasi bilan bog'liq kasalliklarga nisbatan sezuvchanligini oshirganligi turli xil tadqiqotlarda ko'rsatildi, masalan. o'tkir miokard infarkti va qorin aorta anevrizmasi.[15][16]

Boshqa tomondan, 6A alleli, 6A allelining past darajadagi promouterlik faolligi tufayli MMP-3 ekspressionining etarli emasligi bilan tavsiflangan kasalliklar bilan bog'liqligi aniqlandi, masalan, progressiv koronar ateroskleroz.[11][17][18] -1171 5A / 6A varianti, shuningdek, tug'ma anomaliyalar bilan bog'liq lab va osmon yorilishi, bu erda lablar / tanglay yoriqlari bo'lgan shaxslar nazoratdan ko'ra ko'proq 6A / 6A genotiplarini taqdim etishdi.[19] Yaqinda MMP3 geni past darajadagi tartibga solinganligi ko'rsatildi lab va osmon yorilishi boshqaruv bilan taqqoslaganda,[20] embrion to'qimalarining yetarli yoki nuqsonli qayta tiklanishidan kelib chiqadigan holat sifatida lab / tomoq yoriqlari xususiyatini kuchaytirish.

Tuzilishi

Matritsali metalloproteinazalar uchun umumiy tuzilish.

MMP oilasining aksariyat a'zolari tizimli mulohazalar asosida uchta asosiy, o'ziga xos va yaxshi saqlanib qolgan domenlarga bo'lingan: amino-terminal propeptid; katalitik domen; va a gemopeksin - karboksi terminalidagi o'xshash domen. Propeptid tarkibida sistein qoldig'ini o'z ichiga olgan taxminan 80-90 aminokislotalar mavjud bo'lib, ular katalitik rux atomlari bilan o'zlarining yon zanjiri tiol guruhi orqali ta'sir o'tkazadilar. Propeptidda juda konservalangan ketma-ketlik (.. .PRCGXPD..) Mavjud. Propeptidni olib tashlash proteoliz natijalar zimogen faollashtirish, chunki MMP oilasining barcha a'zolari yashirin shaklda ishlab chiqariladi.

Katalitik sohada ikkita sink ioni va kamida bitta kaltsiy ioni turli xil qoldiqlarga muvofiqlashtirilgan. Ikkita sink ionlaridan biri faol sayt va MMPlarning katalitik jarayonlarida ishtirok etadi. Ikkinchi sink ioni (shuningdek, strukturaviy sink deb ham ataladi) va kaltsiy ioni katalitik ruxdan katalitik sohada taxminan 12 Å masofada joylashgan. Katalitik rux ioni MMPlarning proteolitik faolligi uchun juda muhimdir; katalitik rux bilan koordinatalanadigan uchta gistidin qoldig'i barcha MMPlar orasida saqlanib qoladi. Katalitik domen tarkibidagi ikkinchi sink ioni va kaltsiy ionining rollari haqida ko'p narsa ma'lum emas, ammo MMPlarning strukturaviy sink va kaltsiy ionlari uchun yuqori yaqinligi borligi ko'rsatilgan.

MMP-3 (qizil) bilan kompleksda TIMP-1 (ko'k). Katalitik rux (binafsha rang) ga xelatlanuvchi Cys1 (yashil) TIMP-1 ga e'tibor bering. Kaltsiy ionlari (sariq) ham ko'rsatilgan. Ning PyMOL-ga asoslanganligi asosida PDB 1UEA. Oddiylik uchun tegishli TIMP-1 bilan komplekslangan boshqa MMP-3 monomeri ko'rsatilmagan.

MMP-3 ning katalitik domeni tomonidan inhibe qilinishi mumkin metalloproteinazlarning to'qima inhibitörleri (TIMP). TIMP ning n-terminal fragmenti, xuddi peptid substratiga bog'lab qo'yganidek, faol maydon yorig'ida bog'lanadi. TIMP ning Cys1 qoldig'i xelatlar katalitik rux va shakllarga vodorod aloqalari katalitik glutamat qoldig'ining karboksilat oksigenlaridan biri bilan (Glu202, quyida keltirilgan mexanizmga qarang). Ushbu o'zaro ta'sirlar fermentning ishlashi uchun zarur bo'lgan sink bilan bog'langan suv molekulasini fermentni tark etishga majbur qiladi. Suv molekulasining yo'qolishi va TIMP tomonidan faol uchastkaning bloklanishi fermentni ishdan chiqaradi.[21]

MMPlarning gemopeksinga o'xshash sohasi yuqori darajada saqlanib qolgan va plazma oqsiliga, gemopeksinga o'xshashligini ko'rsatadi. Hemopeksinga o'xshash domen substratni bog'lashda va / yoki o'ziga xos MMP oqsil inhibitörleri oilasi bo'lgan metalloproteinazlarning (TIMP) to'qima inhibitörleri bilan o'zaro ta'sirida funktsional rol o'ynashi ko'rsatilgan.[22]

Mexanizm

MMP-3 mexanizmi barcha matritsali metalloproteinazalarda ko'rinadigan kattaroq mavzudagi o'zgarishdir. Faol joyda suv molekulasi mavjud muvofiqlashtirilgan glutamat qoldig'iga (Glu202) va katalitik sohada mavjud bo'lgan sink ionlaridan biriga. Birinchidan, muvofiqlashtirilgan suv molekulasi a ni bajaradi nukleofil hujum peptid substratida qaychi uglerod, glutamat bir vaqtning o'zida protonni suv molekulasidan ajratib oladi. Keyin abstraktlangan proton glutamatdan qaychi amidning azoti bilan chiqariladi. Bu sink atomiga muvofiqlashtirilgan tetraedral gem-diolat oralig'ini hosil qiladi.[23] Amid mahsuloti faol uchastkadan chiqishi uchun qaychi amid muvofiqlashtirilgan suv molekulasidan ikkinchi protonni chiqarishi kerak.[24] Shu bilan bir qatorda, u uchun ko'rsatilgan termolizin amid mahsuloti neytral (R-NH2) shaklida chiqarilishi mumkin bo'lgan boshqa metalloproteinaza).[25][26] Karboksilat mahsuloti suv molekulasi sink ioniga hujum qilib, karboksilat mahsulotini siqib chiqargandan so'ng ajralib chiqadi.[27] Karboksilat mahsulotining chiqarilishi reaktsiyaning tezlikni cheklovchi bosqichi deb hisoblanadi.[26]

Mexanizmda bevosita ishtirok etadigan suv molekulasidan tashqari, ikkinchi suv molekulasi MMP-3 faol uchastkasining bir qismi bo'lishi tavsiya etiladi. Ushbu yordamchi suv molekulasi gem-diolat oralig'ini va ularning hosil bo'lishi uchun faollashuv energiyasini pasaytirib, o'tish holatlarini barqarorlashtiradi deb o'ylashadi.[23][28] Bu quyidagi mexanizm va reaksiya koordinatalari diagrammasida ko'rsatilgan.

Yordamchi suv molekulasi bo'lgan MMP-3 uchun katalitik mexanizm. Ko'rsatilgan to'lovlar rasmiy to'lovlardir.

Kasallikning dolzarbligi

MMP-3 ta'sirini kuchaytirishda ishtirok etgan shikast miya shikastlanishi (TBI) ning buzilishi orqali qon-miya to'sig'i (BBB). Turli tadqiqotlar shuni ko'rsatdiki, miya shikastlangandan keyin va yallig'lanish boshlandi, miyada MMP ishlab chiqarish ko'paytirildi.[29][30] MMP-3 yordamida o'tkazilgan tadqiqotda yovvoyi turi (WT) va nokaut (KO) sichqonlari, MMP-3 shikastlanishdan keyin BBB o'tkazuvchanligini oshirishi ko'rsatilgan.[31] WT sichqonlari pastroq bo'lganligi ko'rsatilgan klaudin -5 va okluzin TBI dan keyin KO sichqonlariga nisbatan darajalar. Klaudin va okluzin - bu hosil bo'lishi uchun zarur bo'lgan oqsillar qattiq o'tish joylari qon-miya to'sig'i hujayralari o'rtasida.[32][33] Shikastlanmagan WT va KO sichqonlarining miyasidan olingan to'qima faol MMP-3 bilan davolandi. Ikkala WT va KO to'qimalarida klaudin-5, okluzin va laminin -a1 (a bazal lamina MMP-3 to'g'ridan-to'g'ri zich birikma va bazal laminali oqsillarni yo'q qilishni taklif qiladi.

MMP-3 qonga zarar etkazadi.orqa miya to'siq (BSCB), qon-miya to'sig'ining funktsional ekvivalenti,[34] keyin orqa miya shikastlanishi (SCI). MMP-3 WT va KO sichqonlari yordamida o'tkazilgan shunga o'xshash ishda MMP-3 BSCB o'tkazuvchanligini oshirgani, WT sichqonlari esa umurtqa pog'onasi shikastlangandan keyin KO sichqonlariga qaraganda ko'proq BSCB o'tkazuvchanligini ko'rsatgani ko'rsatilgan. Xuddi shu ishda, orqa miya to'qimalari MMP-3 inhibitori bilan davolashda BSCB o'tkazuvchanligi pasayganligi aniqlandi. Ushbu natijalar shuni ko'rsatadiki, MMP-3 mavjudligi SCI dan keyin BSCB o'tkazuvchanligini oshirishga xizmat qiladi.[35] Tadqiqot shuni ko'rsatdiki, MMP-3 bu zararni klaudin-5, okluzin va ZO-1 (yana bir qattiq oqsil), MMP-3 ning BBBga qanday zarar etkazishiga o'xshash.

Qon-miya to'sig'i va qon-o'murtqa to'siq o'tkazuvchanligining oshishi ko'p narsalarga imkon beradi neytrofillar yallig'lanish joyida miya va o'murtqa infiltratsiya qilish.[31] Neytrofillar MMP-9 ni tashiydi.,[36] bu okklyudinni degradatsiyalashi ham ko'rsatilgan.[37] Bu BBB va BSCB faoliyatini yanada buzilishiga olib keladi[38]


Adabiyotlar

  1. ^ a b v GRCh38: Ensembl relizi 89: ENSG00000149968 - Ansambl, 2017 yil may
  2. ^ a b v GRCm38: Ensembl relizi 89: ENSMUSG00000043613 - Ansambl, 2017 yil may
  3. ^ "Human PubMed ma'lumotnomasi:". Milliy Biotexnologiya Axborot Markazi, AQSh Milliy Tibbiyot Kutubxonasi.
  4. ^ "Sichqoncha PubMed ma'lumotnomasi:". Milliy Biotexnologiya Axborot Markazi, AQSh Milliy Tibbiyot Kutubxonasi.
  5. ^ "Entrez Gen: MMP3 matritsasi metallopeptidaza 3 (stromelizin 1, progelatinaz)".
  6. ^ "Anti-MMP-3 antitelasi".
  7. ^ Emonard H, Grimaud JA (1990). "Matritsali metalloproteinazalar. Ko'rib chiqish". Uyali va molekulyar biologiya. 36 (2): 131–53. PMID  2165861.
  8. ^ Chin JR, Merfi G, Verb Z (oktyabr 1985). "Stromelysin, kollagenaza bilan parallel ravishda stimulyatsiya qilingan quyon sinovial fibroblastlari tomonidan ajralib chiqadigan biriktiruvchi to'qimalarni parchalovchi metalloendopeptidaza. Biyosentez, ajratish, tavsiflash va substratlar". Biologik kimyo jurnali. 260 (22): 12367–76. PMID  2995374.
  9. ^ Okada Y, Nagase H, Xarris ED (oktyabr 1986). "Birlashtiruvchi to'qima matritsasi tarkibiy qismlarini hazm qiladigan odamning romatoid sinovial fibroblastlaridan metalloproteinaza. Tozalash va tavsiflash". Biologik kimyo jurnali. 261 (30): 14245–55. PMID  3095317.
  10. ^ Docherty AJ, Murphy G (1990 yil iyun). "To'qimalarning metalloproteinaza oilasi va TIMP inhibitori: cDNA va rekombinant oqsillardan foydalangan holda o'rganish". Revmatik kasalliklar yilnomalari. 49 Qo'shimcha 1: 469-79. PMID  2197998.
  11. ^ a b v Ye S, Eriksson P, Xamsten A, Kurkinen M, Xamfri SE, Xenni AM (may 1996). "Koroner aterosklerozning rivojlanishi odamning stromelisin-1 promouterining umumiy genetik varianti bilan bog'liq bo'lib, natijada gen ekspressioni kamayadi". Biologik kimyo jurnali. 271 (22): 13055–60. doi:10.1074 / jbc.271.22.13055. PMID  8662692.
  12. ^ a b Eguchi T, Kubota S, Kawata K, Mukudai Y, Uehara J, Ohgawara T, Ibaragi S, Sasaki A, Kuboki T, Takigawa M (aprel 2008). "CTGF / CCN2 genini boshqaruvchi metalloproteinaza 3 matritsasining yangi transkripsiyasi-omilga o'xshash funktsiyasi". Molekulyar va uyali biologiya. 28 (7): 2391–413. doi:10.1128 / MCB.01288-07. PMC  2268440. PMID  18172013.
  13. ^ Matrisian LM (1990 yil aprel). "Matritsani qayta qurishda metalloproteinazalar va ularning inhibitorlari". Genetika tendentsiyalari. 6 (4): 121–5. doi:10.1016 / 0168-9525 (90) 90126-Q. PMID  2132731.
  14. ^ Ye S, Uotts GF, Mandaliya S, Xamfri SE, Xenni AM (mart 1995). "Dastlabki hisobot: odamning stromelisin promotoridagi genetik o'zgarishi koronar aterosklerozning rivojlanishi bilan bog'liq". British Heart Journal. 73 (3): 209–15. doi:10.1136 / hrt.73.3.209. PMC  483800. PMID  7727178.
  15. ^ Terashima M, Akita H, Kanazawa K, Inoue N, Yamada S, Ito K, Matsuda Y, Takai E, Ivai C, Kurogane H, Yoshida Y, Yokoyama M (iyun 1999). "Stromelysin promoteri 5A / 6A polimorfizmi o'tkir miokard infarkti bilan bog'liq". Sirkulyatsiya. 99 (21): 2717–9. doi:10.1161 / 01.cir.99.21.2717. PMID  10351963.
  16. ^ Yoon S, Tromp G, Vongpunsawad S, Ronkainen A, Juvonen T, Kuivaniemi H (noyabr 1999). "Qorin aortasi yoki intrakranial anevrizmasi bo'lgan fin bemorlarida MMP3, MMP9 va PAI-1 genetik tahlili". Biokimyoviy va biofizik tadqiqotlari. 265 (2): 563–8. doi:10.1006 / bbrc.1999.1721. PMID  10558909.
  17. ^ Humphries SE, Luong LA, Talmud PJ, Frick MH, Kesäniemi YA, Pasternack A, Taskinen MR, Syvänne M (Iyul 1998). "Stromelisin-1 (MMP-3) genining promouteridagi 5A / 6A polimorfizmi LOCAT gemfibrozil tadqiqotida erkaklarda angiografik aniqlangan koronar arteriya kasalligining rivojlanishini bashorat qiladi. Lopid koronar angiografiya tekshiruvi". Ateroskleroz. 139 (1): 49–56. doi:10.1016 / S0021-9150 (98) 00053-7. PMID  9699891.
  18. ^ de Maat MP, Jukema JW, Ye S, Zwinderman AH, Mogaddam PH, Beekman M, Kastelein JJ, van Boven AJ, Bruschke AV, Humphries SE, Kluft C, Henney AM (Mar 1999). "Stromlizin-1 promotorining pravastatinning koronar ateroskleroz va restenozdagi samaradorligiga ta'siri". Amerika kardiologiya jurnali. 83 (6): 852–6. doi:10.1016 / S0002-9149 (98) 01073-X. PMID  10190398.
  19. ^ Letra A, Silva RA, Menezes R, Astolfi CM, Shinohara A, de Souza AP, Granjeiro JM (oktyabr 2007). "MMP geni polimorfizmlari lablar / tanglay yoriqlari uchun hissa qo'shuvchi omillar: MMP3 bilan bog'lanish, ammo MMP1 emas". Og'iz biologiyasining arxivi. 52 (10): 954–60. doi:10.1016 / j.archoralbio.2007.04.005. PMID  17537400.
  20. ^ Bueno DF, Sunaga DY, Kobayashi GS, Aguena M, Raposo-Amaral Idoralar, Masotti C, Cruz LA, Pearson PL, Passos-Bueno MR (iyun 2011). "Odamning lablari / tanglay yoriqlaridan kelib chiqqan holda ildiz hujayralari madaniyati hujayradan tashqari matritsani modellashtirishda ishtirok etgan transkriptlarni boshqaruv elementlari bilan taqqoslash orqali boyitilishini ko'rsatadi". Ildiz hujayralarini sharhlari. 7 (2): 446–57. doi:10.1007 / s12015-010-9197-3. PMC  3073041. PMID  21052871.
  21. ^ Gomis-Ryth FX, Maskos K, Betz M, Bergner A, Huber R, Suzuki K, Yoshida N, Nagase H, Brew K, Bourenkov GP, Bartunik H, Bode W (1997 yil sentyabr). "TIMP-1 tomonidan inson matritsasi metalloproteinaza stromelizin-1 ning inhibatsiyasi mexanizmi". Tabiat. 389 (6646): 77–81. doi:10.1038/37995. PMID  9288970. S2CID  152666.
  22. ^ Massova I, Kotra LP, Fridman R, Mobashery S (sentyabr 1998). "Matritsali metalloproteinazalar: tuzilmalar, evolyutsiya va diversifikatsiya". FASEB jurnali. 12 (25n26): 1075-95. CiteSeerX  10.1.1.31.3959. doi:10.1142 / S0217984998001256. PMID  9737711.
  23. ^ a b Pelmenschikov V, Siegbahn PE (noyabr 2002). "Matritsali metalloproteinazalarning katalitik mexanizmi: ikki qatlamli ONIOMni o'rganish". Anorganik kimyo. 41 (22): 5659–66. doi:10.1021 / ic0255656. PMID  12401069.
  24. ^ Hangauer DG, Monzingo AF, Matthews BW (1984 yil noyabr). "N-karboksimetil dipeptidlar tomonidan termolizin katalizlangan peptid parchalanishi va inhibisyonunun interfaol kompyuter grafikasi o'rganilishi". Biokimyo. 23 (24): 5730–41. doi:10.1021 / bi00319a011. PMID  6525336.
  25. ^ Pelmenschikov V, Blomberg MR, Siegbahn PE (Mar 2002). "Termolizin bilan peptidli gidroliz mexanizmini nazariy o'rganish". Biologik anorganik kimyo jurnali. 7 (3): 284–98. doi:10.1007 / s007750100295. PMID  11935352. S2CID  23262392.
  26. ^ a b Vasilevskaya T, Xrenova MG, Nemuxin AV, Thiel V (avgust 2015). "QM / MM modellashtirish natijasida aniqlangan metalloproteinaza-2 matritsasidagi proteoliz mexanizmi". Hisoblash kimyosi jurnali. 36 (21): 1621–30. doi:10.1002 / jcc.23977. PMID  26132652. S2CID  25062943.
  27. ^ Harrison RK, Chang B, Niedzwiecki L, Stein RL (noyabr 1992). "Odam matritsasi metalloproteinaza stromelizin bo'yicha mexanik tadqiqotlar". Biokimyo. 31 (44): 10757–62. doi:10.1021 / bi00159a016. PMID  1420192.
  28. ^ Browner MF, Smit VW, Castelhano AL (may 1995). "Matrilysin-inhibitor komplekslari: metalloproteazalar orasida keng tarqalgan mavzular". Biokimyo. 34 (20): 6602–10. doi:10.1021 / bi00020a004. PMID  7756291.
  29. ^ Falo MC, Fillmore HL, Rivz TM, Phillips LL (2006 yil sentyabr). "Matritsali metalloproteinaza-3 ekspression profili shikastlanadigan miya shikastlanishi natijasida kelib chiqadigan adaptiv va moslashuvchan sinaptik plastisitni ajratib turadi". Neuroscience tadqiqotlari jurnali. 84 (4): 768–81. doi:10.1002 / jnr.20986. PMID  16862547. S2CID  7191007.
  30. ^ Morita-Fujimura Y, Fujimura M, Gasche Y, Kopin JK, Chan PH (yanvar 2000). "Transgen sichqonlarda mis va rux superoksid dismutazning haddan tashqari ekspressioni sovuq shikastlanish natijasida miya travması natijasida metalloproteinazalar matritsasi induktsiyasini va faollashishini oldini oladi". Miya qon oqimi va metabolizm jurnali. 20 (1): 130–8. doi:10.1097/00004647-200001000-00017. PMID  10616801.
  31. ^ a b Gurney KJ, Estrada EY, Rozenberg GA (Iyul 2006). "Stromelisin-1 bilan qon-miya to'sig'ining buzilishi neyroinflammatsiyada neytrofillar infiltratsiyasini osonlashtiradi". Kasallikning neyrobiologiyasi. 23 (1): 87–96. doi:10.1016 / j.nbd.2006.02.006. PMID  16624562. S2CID  20979287.
  32. ^ Furuse M, Fujita K, Hiiragi T, Fujimoto K, Tsukita S (iyun 1998). "Klaudin-1 va -2: okklyudinga o'xshashligi bo'lmagan, zich tutashgan joylarda lokalizatsiya qilingan yangi integral membrana oqsillari". Hujayra biologiyasi jurnali. 141 (7): 1539–50. doi:10.1083 / jcb.141.7.1539. PMC  2132999. PMID  9647647.
  33. ^ Nitta T, Hata M, Gotoh S, Seo Y, Sasaki H, Hashimoto N, Furuse M, Tsukita S (may 2003). "Klaudin-5 tanqisligi bo'lgan sichqonlarda qon-miya to'sig'ini o'lchamlari bo'yicha yumshatish". Hujayra biologiyasi jurnali. 161 (3): 653–60. doi:10.1083 / jcb.200302070. PMC  2172943. PMID  12743111.
  34. ^ Bartanusz V, Jezova D, Alajajian B, Digicaylioglu M (Avgust 2011). "Qon-o'murtqa to'siq: morfologiyasi va klinik ta'siri". Nevrologiya yilnomalari. 70 (2): 194–206. doi:10.1002 / ana.22421. PMID  21674586. S2CID  15642099.
  35. ^ Lee JY, Choi HY, Ahn HJ, Ju BG, Yune TY (noyabr 2014). "Matritsali metalloproteinaza-3 erta qon-o'murtqa to'siqni buzilishiga va qon ketishiga yordam beradi va umurtqa pog'onasi shikastlangandan keyin uzoq muddatli nevrologik tiklanishni susaytiradi". Amerika patologiya jurnali. 184 (11): 2985–3000. doi:10.1016 / j.ajpath.2014.07.016. PMID  25325922.
  36. ^ Opdenakker G, Van den Steen PE, Dubois B, Nelissen I, Van Coillie E, Masure S, Proost P, Van Damm J (iyun 2001). "Jelatinaz B leykotsitlar biologiyasida regulyator va effektor sifatida ishlaydi". Leykotsitlar biologiyasi jurnali. 69 (6): 851–9. PMID  11404367.
  37. ^ Giebel SJ, Menicucci G, McGuire PG, Das A (may 2005). "Erta diabetik retinopatiyada matritsali metalloproteinazalar va ularning qon-retinal to'siqni o'zgartirishdagi roli". Laboratoriya tekshiruvi; Texnik usullar va patologiya jurnali. 85 (5): 597–607. doi:10.1038 / labinvest.3700251. PMID  15711567.
  38. ^ Aubé B, Lévesque SA, Paré A, Chamma É, Kébir H, Gorina R, Lecuyer MA, Alvarez JI, De Koninck Y, Engelhardt B, Prat A, Côte D, Lacroix S (2014 yil sentyabr). "Neytrofillar demiyelinatsiya qiluvchi neyroinflamatuar kasalliklarda qon-o'murtqa to'siqni buzilishida vositachilik qiladi". Immunologiya jurnali. 193 (5): 2438–54. doi:10.4049 / jimmunol.1400401. PMID  25049355.

Qo'shimcha o'qish

Tashqi havolalar